廣東
近日，浙江大學生命科學學院劉建祥教授課題組在Science Bulletin期刊上發(fā)表題為“The E3 ubiquitin ligase MIEL1 promotes thermo-responsive growth by blocking auto-ubiquitination and self-degradation of XBAT31”的研究成果。浙江大學生命科學學院已出站博士后張霖霖（現(xiàn)為中國水稻研究所特聘副研究員）為該論文的第一作者及共同通訊作者，浙江大學生命科學學院劉建祥教授為該論文最后通訊作者。
前期研究發(fā)現(xiàn)E3泛素連接酶XBAT31介導溫度感受器ELF3泛素化降解正向調(diào)控溫和高溫引起的胚軸伸長。本研究通過酵母雙雜交篩庫鑒定到另一個E3泛素連接酶MIEL1。研究證實，MIEL1能夠與XBAT31及XBAT31N段在體外和體內(nèi)發(fā)生相互作用。表型分析發(fā)現(xiàn)，MIEL1是熱形態(tài)建成中的正調(diào)控因子，且MIEL1和XBAT31共同位于ELF3信號通路上游，通過調(diào)控ELF3蛋白含量以激活PIF4的轉(zhuǎn)錄活性，從而促進胚軸伸長生物學過程。
為闡明兩個E3泛素連接酶的調(diào)控關系，研究團隊發(fā)現(xiàn)MIEL1突變導致XBAT31蛋白水平顯著降低，而XBAT31突變對MIEL1蛋白無影響。體外泛素化實驗確認XBAT31和MIEL1不能彼此泛素化，暗示MIEL1可能通過其它方式穩(wěn)定XBAT31。進一步研究表明XBAT31自身能夠在體外和體內(nèi)發(fā)生相互作用，并且介導XBAT31的自泛素化降解。質(zhì)譜鑒定到的泛素化位點突變后XBAT31蛋白在MIEL1突變體中的降解受到抑制。此外，MIEL1突變后XBAT31的泛素化程度增加。那么，MIEL1如何參與XBAT31自泛素化過程從而引起蛋白含量變化？3D結構模型預測及酵母三雜結果發(fā)現(xiàn)MIEL1能夠有效抑制XBAT31之間的相互作用，從而抑制XBAT31的自泛素化及隨后的降解過程，最終維持XBAT31蛋白穩(wěn)定性。
MIEL1通過防止XBAT31的自泛素化降解調(diào)控熱形態(tài)建成
該研究首次揭示E3泛素連接酶MIEL1以非經(jīng)典的方式，通過抑制XBAT31自泛素化協(xié)同分級調(diào)控熱形態(tài)建成的分子機制，拓展對兩個E3泛素連接酶調(diào)控的研究思路及上游信號的網(wǎng)絡搭建。
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