顏寧團隊推出全新預印本平臺，并上線自己的兩篇論文，助力生命科學發現得以如實記錄及高效分享

撰文丨王聰

編輯丨王多魚

排版丨水成文

近日，深圳醫學科學院創始院長、深圳灣實驗室主任顏寧院士在其個人微博宣布，其實驗室最新論文在預印本平臺——浪淘沙預印本平臺發布，并表示，實驗室將不再為開放獲取（OA）論文而付費。

據悉，“浪淘沙預印本平臺”（LangTaoSha Preprint Server）于 2025 年 11 月正式上線，是由深圳醫學科學院（SMART）與深圳灣實驗室、清華大學、西湖大學以及其他頂尖高校和研究機構合作建立的一個由科學家主導的開放科學平臺。

該平臺旨在為生命科學領域的研究人員提供了一個高效、可靠且開放的學術交流環境。平臺支持研究成果在正式同行評議前的快速傳播，鼓勵實時討論，促進更廣泛的科學合作。此外，該平臺還引入了區塊鏈技術，為每一篇上線的論文生成獨一無二且不可更改的時間戳與加密憑證，以確保科學記錄的完整性和可追溯性。

其官網還顯示，平臺致力于不斷加強科學交流，路線圖包括整合 AI 驅動的工具，以簡化稿件篩選流程、提高稿件質量，并協助進行研究分，最終目標是構建一個更透明、高效且有影響力的全球科學生態系統。

目前，浪淘沙預印本平臺已經上線了 11 篇研究論文，其中兩篇論文來自顏寧團隊。

論文題目：Open-state structure of veratridine-activated human Nav1.7 reveals the molecular choreography of fast inactivation

幾乎所有已報道的真核生物的電壓門控鈉（Nav）通道的冷凍電鏡結構，包括人類 Nav1.1 - Nav1.8 的結構，都代表了各種失活狀態，其特征在于非導電的孔道結構域（PD）和不同程度激活的電壓感受結構域（VSD）。

為了捕獲開放態的鈉通道結構，研究團隊用藜蘆定（Veratridine，簡稱為 VTD）處理了純化的 Nav1.7，并解析了其冷凍電鏡結構。

研究團隊獲得了兩個與 VTD 結合的 Nav1.7 復合物。其中一個在 IFM 結合角（位點 I）插入了 VTD，其結構與其他失活結構相似。另一種構象中，VTD 穿過中央腔（位點 C），代表一種激活構象，在細胞內門的狹窄部位直徑為 8.2 ?。結構分析揭示了 VTD 對鈉通道的雙模式調節作用機制。

位點 I 結合解釋了 VTD 對鈉通道的拮抗作用

VTD 在位點 C 的結合打開了孔道

更重要的是，這種開放狀態與失活結構之間的比較，為快速失活過程提供了詳細的分子層面的見解。

論文題目：High-throughput cryo-EM characterization and automated model building of glycofibrils via CryoSeek

CryoSeek（酷尋）是顏寧團隊于 2024 年 10 月提出的一種新策率，將冷凍電鏡（cryo-EM）作為一種觀察工具，結合人工智能（AI）輔助的自動建模和生物信息學分析，來發現自然界中完全未知的新型生物實體。

借助 CryoSeek 這種以結構為導向的發現范式，顏寧團隊已確定了多種糖纖維的高分辨率三維結構，其中有序排列的糖鏈要么形成厚殼包裹著各種蛋白質核心，要么構成整個纖維。

為了提高 CryoSeek 的通量，顏寧團隊在這項最新研究中報告了兩種方法——遞歸二分聚類（RBC）策略旨在實現纖維的高通量冷凍電鏡數據處理，以及EModelG，借助 AI 實現糖鏈自動建模的算法。利用 RBC 方法，研究團隊為 CryoSeek 建立了高通量工作流程，并重建了數百種纖維的三維電鏡圖譜，這些圖譜可在 EModelG 中自動建模。根據它們的分子組成和結構特征，研究團隊初步提出了通過 CryoSeek 發現的纖維的統一命名方案。這些結構將為解碼糖鏈折疊原理奠定基礎。此外，為了適應 CryoSeek 策略快速獲得的大量冷凍電鏡結構，該研究還建立了一個CryoSeek數據庫用于數據存檔和共享。

用于異質纖維高通量 CryoSeek 結構測定的遞歸二分聚類（RBC）圖像處理策略

用于自動化冷凍電鏡糖蛋白建模的 EModelX-糖蛋白（EModelG）流程概述

CryoSeek 數據庫

https://langtaosha.org.cn/index.php/lts/en/preprints/category/all